РАСТИТЕЛЬНЫЙ ПОЛИСАХАРИД КСИЛОГЛЮКАН И ФЕРМЕНТЫ, ЕГО ГИДРОЛИЗУЮЩИЕ (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ)

  • Артем (Artem) Валерьевич (Valer'yevich) Завьялов (Zavyalov) Национальный исследовательский центр «Курчатовcкий Институт» – Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов
  • Сергей (Sergey) Викторович (Viktorovich) Рыков (Rykov) Национальный исследовательский центр «Курчатовcкий Институт» - Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов
  • Наталия (Nataliya) Александровна (Aleksandrovna) Лунина (Lunina) Институт молекулярной генетики РАН
  • Валентина (Valentina) Ивановна (Ivanovna) Сушкова (Sushkova) Национальный исследовательский центр «Курчатовcкий Институт» - Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов
  • Сергей (Sergey) Викторович (Viktorovich) Яроцкий (Yarotsky) Национальный исследовательский центр «Курчатовcкий Институт» - Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов
  • Оксана (Oksana) Валентиновна (Valentinovna) Березина (Berezina) Национальный исследовательский центр «Курчатовcкий Институт» - Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов
Ключевые слова: обзор, растительная биомасса, первичная клеточная стенка, гемицеллюлозы, ксилоглюкан, семейства гликозил-гидролаз, гликозил-трансферазы, ксилоглюканазы

Аннотация

Различные виды растительного сырья находят широкое применение в целлюлозно-бумажной, текстильной, пищевой, сельскохозяйственной отраслях промышленности, фармакологии. Одной из проблем использования комплексного растительного сырья является малая изученность составляющих его связующих гликанов и отсутствие эффективных ферментных препаратов для их гидролиза. Ксилоглюкан – основной структурный и запасающий полисахарид всех двудольных и многих однодольных растений. Ксилоглюкан – разветвленный полисахарид, основу которого составляют целлотетрозные блоки, соединенные β-1,4-связями и декорированные короткими боковыми цепями, состоящими из ксилозы, галактозы, арабинозы, фукозы и некоторых других остатков. Характер и порядок чередования боковых цепей видоспецифичен и может изменяться в процессе роста клетки, порождая многообразие структурных типов ксилоглюкана. В целом, структура ксилоглюкана зависит от таксономического положения растения.

Гидролиз ксилоглюкана – необходимое условие в процессе конверсии растительной биомассы в продукты с высокой добавочной стоимостью. Многообразие структурных типов ксилоглюкана создает сложности в подборе ферментов для его гидролиза. Ксилоглюканазы в составе мультиферментных комплексов могут быть использованы для высокоэффективной деструкции полисахаридов растительной биомассы в ферментируемые сахара для биотехнологии, а также для улучшения качества кормов. Исследование ксилоглюканаз необходимо для разработки способов защиты растений от патогенных микроорганизмов, использующих эти ферменты для проникновения в растительные ткани.

В данной статье обсуждаются особенности строения ксилоглюканов разных таксономических групп в эволюционном аспекте и сделан обзор ксилоглюканаз с целью предложения наиболее эффективных ферментных препаратов для гидролиза комплексного растительного сырья.

Скачивания

Данные скачивания пока не доступны.

Биографии авторов

Артем (Artem) Валерьевич (Valer'yevich) Завьялов (Zavyalov), Национальный исследовательский центр «Курчатовcкий Институт» – Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов

аспирант

Сергей (Sergey) Викторович (Viktorovich) Рыков (Rykov), Национальный исследовательский центр «Курчатовcкий Институт» - Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов

кандидат биологических наук, научный сотрудник лаборатории технологического развития

Наталия (Nataliya) Александровна (Aleksandrovna) Лунина (Lunina), Институт молекулярной генетики РАН

кандидат биологических наук, научный сотрудник лаборатории белковой инженерии

Валентина (Valentina) Ивановна (Ivanovna) Сушкова (Sushkova), Национальный исследовательский центр «Курчатовcкий Институт» - Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов

доктор биологических наук, научный консультант лаборатории технологического развития

Сергей (Sergey) Викторович (Viktorovich) Яроцкий (Yarotsky), Национальный исследовательский центр «Курчатовcкий Институт» - Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов

кандидат химических наук, заведующий лабораторией технологического развития

Оксана (Oksana) Валентиновна (Valentinovna) Березина (Berezina), Национальный исследовательский центр «Курчатовcкий Институт» - Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов

кандидат биологических наук, старший научный сотрудник лаборатории технологического развития

Литература

1. Carpita N.C., Defernez M., Findlay K., Wells B., Shoue D.A., Catchpole G., Wilson R.H., McCann M.C. Plant. Phy-siol., 2001, vol. 127, no. 2, pp. 551–565.

2. Gorshkova T.A. Rastitel'naia kletochnaia stenka kak dinamichnaia sistema. [Plant cell wall as a dynamic system]. Moscow, 2007, 426 p. (in Russ.).

3. Fry S.C. Ann. Rev. Plant Physiol., 1986, vol. 37, pp. 165–186.

4. Bacic A., Harris P.J., Stone B.A. The Biochemistry of Plants: A Comprehensive Treatise, Vol. 14: Carbohydrates, New-York; London, Academic Press., 1988, pp. 297–371.

5. Dudkin M.S., Gromov V.S. Gemitselliulozy. [Hemicellulose]. Riga, 1991, 488 p. (in Russ.).

6. McNeil M., Darvill A.G., Fry S.C. Albersheim P. Annu. Rev. Biochem., 1984, vol. 53, pp. 625–663.

7. Fry S.C. J. Exp. Bot., 1989, vol. 40, no. 210, pp. 1–11.

8. Fry S.C., Aldington S., Hetherington P.R., Aitken J. Plant Physiol., 1993, vol. 103, no. 1, pp. 1–5.

9. Schultink A., Liu L., Zhu L., Pauly M. Plants, 2014, vol. 3, no. 4, pp. 526–542.

10. Fry S.C., York W.S., Albersheim P., Darvill A., Hayashi T., Joseleau J.P., Kato Y., Lorences E.P., Maclachlan G.A., McNeil M., Mort A.J., Reid J.S.G., Seitz H.U., Selvendran R.R., Voragen A.G.J., White A.R. Physiol. Plant, 1993, vol. 89, no. 1, pp. 1–3.

11. Popper Z.A., Fry S.C. Ann. Bot., 2003, vol. 91, no. 1, pp. 1–12.

12. Popper Z.A., Fry S.C. New Phytol., 2004, vol. 164, no. 1, pp. 165–174.

13. Vissenberg K., Sandt V.V., Fry S.C., Verbelen J.-P. J. Exp. Bot., 2003, vol. 54, no. 381, pp. 335–344.

14. Peña M.J., Darvill A.G., Eberhard S., York W.S., O'Neill M.A. Glycobiology, 2008, vol. 18, no. 11, pp. 891–904.

15. Hsieh Y.S., Harris P.J. Phytochemistry, 2012, vol. 79, pp. 87–101.

16. Kakegawa K., Edashige Y., Ishii T. Phytochemistry, 1998, vol. 47, no. 5, pp. 767–771.

17. Hoffman M., Jia Z., Pena M.J. et al. Carbohydr. Res., 2005, vol. 340, no. 11, pp. 1826–1840.

18. Buckeridge M.S. Plant Physiol., 2000, vol. 154, no. 3, pp. 1017–1023.

19. Vinueza N.R., Gallardo V.A., Klimek J.F., Carpita N.C, Kenttämaa H.I. et al. Carbohydr. Polym., 2013, vol. 98, no. 1, pp. 1203–1213.

20. Aboughe-Angone S., Nguema-Ona E., Ghosh P., Lerouge P., Ishii T., Ray B., Driouich A. Carbohydr. Res., 2008, vol. 343, no. 1, pp. 67–72.

21. Jia Z., Cash M., Darvill A.G., York W.S. Carbohydr. Res., 2005, vol. 340, no. 11, pp. 1818–1825.

22. Jia Z., Qin Q., Darvill A.G., York W.S. Carbohydr. Res., 2003, vol. 338, no. 11, pp. 1197–1208.

23. Assor C., Quemener B., Vigouroux J., Lahaye M. Carbohydr. Polym., 2013, vol. 94, no. 1, pp. 46–55.

24. Galvez-Lopez D.F., Laurens B. Int. J. Biol. Macromol., 2011, vol. 49, no. 5, pp. 1104–1109.

25. Ray S., Vigouroux J., Quémener B., Bonnin E., Lahaye M. Carbohydr. Polym., 2014, vol. 108, pp. 46–57.

26. Lahaye M., Falourd X., Quemener B., Ralet M.C., Howad W., Dirlewanger E., Arús P. J. Agric. Food. Chem., 2012, vol. 60, no. 26, pp. 6594–6605.

27. Lerouxel O., Choo T.S., Seveno M., Usadel B., Faye L., Lerouge P., Pauly M. Plant Physiol., 2002, vol. 130, no. 4, pp. 1754–1763.

28. Louvet R., Rayon C., Domon M.-J., Rusterucci C., Fournet F., Leaustic A., Crépeau M.J., Ralet M.C., Rihouey C., Bardor M., Lerouge P., Gillet F., Pelloux J. Phytochemistry, 2011, vol. 72, no. 1, pp. 59–67.

29. Peña M.J., Kong Y., York W.S., O’Neill M.A. Plant Cell., 2012, vol. 24, no. 11, pp. 4511–4524.

30. Pustjens A.M., Schols H.A., Kabel M.A., Gruppen H. Carbohydr. Polym., 2013, vol. 98, no. 2, pp. 1650–1656.

31. Huisman M., Weel K., Schols H., Voragen A.G.J. Carbohydr. Polym., 2000, vol. 42, no. 2, pp. 185–191.

32. Alonso-Simón A., Neumetzler L., García-Angulo P., Encina A.E., Acebes J.L., Álvarez J.M., Hayashi T. Mol. Plant., 2010, vol. 3, no. 3, pp. 603–609.

33. Ren Y., Picout D.R., Ellis P.R., Ross-Murphy S.B., Reid J.S. Carbohydr. Res., 2005, vol. 340, no. 5, pp. 997–1005.

34. Pauly M., Qin Q., Greene H., Albersheim P., Darvill A., York W.S. Planta, 2001, vol. 212, no. 5-6, pp. 842–850.

35. York W.S., Oates J.E., Van Halbeck H., Darvill A.G., Albersheim P., Tiller P.R. Dell A. Carbohydr. Res., 1988, vol. 173(1), pp. 113–132.

36. Takhtadjan A. Diversity and classification of flowering plants. New-York, Columbia Univ. Press, 1997, 643 p.

37. Verma D.P.S., Maclachlan G.A., Byrne H., Ewings D. J. Biol. Chem., 1975, vol. 250, no. 3, pp. 1019–1026.

38. Hayashi T., Maclachlan G. Plant Physiol., 1984, vol. 76, no. 3, pp. 739–742.

39. Planta E.M., Dea I.C.M., Bulpin P.V. Planta, 1985, vol. 163, no. 1, pp. 133–140.

40. Siddalinga Murthy K.R., Kantharaju S. Medicines, 2014, vol. 2, no. 4, pp. 36–43.

41. Koyama T., Hayashi T., Kato Y., Matsuda K. Plant Cell Physiology, 1983, vol. 24, no. 2, pp. 155–162.

42. O'Neil R.A., White A.R., York W.S., Darvill A.G., Albersheim P. Phytochemistry, 1988, vol. 27, no. 2, pp. 329–333.

43. Fry S.C., Smith R.C., Renwick K.F., Martin D.J., Hodge S.K., Matthews K.J. Biochem., 1992, vol. 282, pp. 821–828.

44. Nishitani K., Tominaga R. J. Biol. Chem., 1992, vol. 267, no. 29, pp. 21058–21064.

45. Rose J.K.C., Braam J., Fry S.C., Nishitani K. Plant Cell. Physiol., 2002, vol. 43(12), pp. 1421–1435.

46. Eklöf J.M., Brumer H. Plant Physiol., 2010, vol. 153, no. 2, pp. 456–466.

47. Ito H., Nishitani K. Plant Cell Physiol., 1999, vol. 40, no. 11, pp. 1172–1176.

48. Vissenberg K., Martinez-Vilchez I.M., Verbelen J.-P., Miller J.G. Plant Cell., 2000, vol. 12, no. 7, pp. 1229–1238.

49. Mellerowicz E.J., Immerzeel P., Hayashi T. Ann Bot., 2008, vol. 102, no. 2, pp. 659–665.

50. Thompson J.E., Smith R.C., Fry S.C. Biochem J., 1997, vol. 327, pp. 699–708.

51. Thompson J.E., Fry S.C. Plant J., 2001, vol. 26, no. 1, pp. 23–34.

52. Maris A., Suslov D., Fry S.C., Verbelen J.P. J. Exp. Bot., 2009, vol. 60, no. 13, pp. 3959–3972.

53. Sasidharan R., Chinnappa C.C., Staal M., Elzenga J.T., Yokoyama R., Nishitani K., Voesenek L.A., Pierik R. Plant Physiol., 2010, vol. 154, no. 2, pp. 978–990.

54. Harada T., Torii Y., Morita S. et al. J. Exp. Bot., 2011, vol. 62, no. 2, pp. 815–823.

55. Miedes E., Zarra I., Hoson T. et al. J. Plant Physiol., 2011, vol. 168, no. 3, pp. 196–203.

56. Frankova L., Fry S.C. Plant J., 2012, vol. 71, no. 1, pp. 45–60.

57. Edwards M., Dea I.C.M., Bulpin P.V., Reid J.S.G. J. Biol. Chem., 1986, vol. 261, no. 20, pp. 9489–9494.

58. Fanutti C., Gidley M.J., Reid J.S.G. Plant J., 1993, vol. 3, no. 5, pp. 691–700.

59. Hanna R., Brummell D.A., Camirand A., Hensel A., Russell E.F., Maclachlan G.A. Arch. Biochem. Biophy., 1991, vol. 290, no. 1, pp. 7–13.

60. Redgwel R.J., Fry S.C. Plant. Physiol., 1993, vol. 103, no. 4, pp. 1399–1406.

61. Lashbrook C.C., Gonzalez-Bosch C., Bennet A. Plant Cell., 1994, vol. 6, no. 10, pp. 1485–1493.

62. Gloster T.M., Ibatullin F.M., Macauley K., Eklöf J.M., Roberts S., Turkenburg J.P., Bjørnvad M.E., Jørgensen P.L., Danielsen S., Johansen K.S., Borchert T.V., Wilson K.S., Brumer H., Davies G.J. J. Biol. Chem., 2007, vol. 282, no. 26, pp. 19177–19189.

63. Mark P., Baumann M.J., Eklöf J.M., Gullfot F., Michel G., Kallas A.M., Teeri T.T., Brumer H., Czjzek M. Proteins, 2009, vol. 75, no. 4, pp. 820–836.

64. Patent 6815192 (US). 2004.

65. Martinez-Fleites C., Guerreiro C.I., Baumann M.J., Taylor E.J., Prates J.A., Ferreira L.M., Fontes C.M., Brumer H., Davies G.J. J. Biol. Chem., 2006, vol. 281, no. 34, pp. 24922–24933.

66. Yaoi K., Kondo H., Noro N., Suzuki M., Tsuda S., Mitsuishi Y. Structure, 2004, vol. 12, no. 7, pp. 1209–1217.

67. MacKenzie L.F., Sulzenbacher G., Divne C., Jones T.A., Wöldike H.F., Schülein M., Withers S.G., Davies G.J. Bio-chem J., 1998, vol. 335, pp. 409–416.

68. Chhabra S.R., Kelly R.M. FEBS Lett., 2002, vol. 531, no. 2, pp. 375–380.

69. Larner J. The Enzymes, New York, Academic Press, 1960, vol. 4, pp. 369–378.

70. Yao K., Mitsuishi Y. J. Biol. Chem., 2002, vol. 277, no. 50, pp. 48276–48281.

71. Pauly M., Andersen L.N., Kaupinnen S., Kofod L.V., York W.S., Albersheim P., Darvill A. Glycobiology, 1999, vol. 9, no. 1, pp. 93–100.

72. Rabinovich M.L., Melnick M.S., Bolobova A.V. Biochemistry, 2002, vol. 67, no. 8, pp. 850–571.

73. Davies G., Henrissat B. Structure, 1995, vol. 3, no. 9, pp. 853–859.

74. McCarte J.D., Withers S.G. Curr. Opin. Struct. Biol., 1994, vol. 4, no. 6, pp. 885–892.

75. Henrissat B., Davies G. Curr. Opin. Struct. Biol., 1997, vol. 7, no. 5, pp. 637–644.

76. Vasella A., Davies G.J., Bohm M. Curr. Opin. Chem. Biol., 2002, vol. 6, no. 5, pp. 619–629.

77. Henrissat B., Bairoch A. Biochem. J., 1993, vol. 293, pp. 781–788.

78. Gebler J., Gilkes N.R., Claeyssens M., Wilson D.B., Béguin P., Wakarchuk W.W., Kilburn D.G., Miller R.C. Jr., Warren R.A., Withers S.G. J. Biol. Chem., 1992, vol. 267, no. 18, pp. 12559–12561.

79. Gloster T.M., Turkenburg J.P., Potts J.R., Henrissat B., Davies G.J. Chem. Biol., 2008, vol. 15, no. 10, pp. 1058–1067.

80. Rye C.S., Withers S.G. Curr. Opin. Chem. Biol., 2000, vol. 4, no. 5, pp. 573–580.

81. Thompson J., Ruvinov S.B., Freedberg D.I., Hall B.G. J. Bacteriol., 1999, vol. 181, no. 23, pp. 7339–7345.

82. Ichinose H., Araki Y., Michikawa M., Harazono K., Yaoi K., Karita S., Kaneko S. Appl. Environ. Microbiol., 2012, vol. 78, no. 22, pp. 7939–7945.

83. Qi H., Bai F., Liu A. Biochemistry, 2013, vol. 78, no. 4, pp. 548–555.

84. Grishutin S.G., Gusakov A.V., Markov A.V., Ustinov B.B., Semenova M.V., Sinitsyn A.P. Biochim. Biophys. Acta., 2004, vol. 1674, pp. 268–281.

85. Yaoi K., Mitsuishi Y. FEBS Lett., 2004, vol. 560, pp. 45–50.

86. Yaoi K., Mitsuishi Y. J. Biol. Chem., 2002, vol. 277, no. 50, pp. 48276–48281.

87. Master E.R., Zheng Y., Storms R., Tsang A., Powlowski J. Biochem. J., 2008, vol. 411, no. 1, pp. 161–170.

88. Hasper A., Dekkers E., van Mill M., van de Vondervoort P.J., de Graaff L.H. Appl. Environ. Microbiol., 2002, vol. 68, no. 4, pp. 1556–1560.

89. Takada G., Kawasaki M., Kitawaki M., Kawaguchi T., Sumitani J., Izumori K., Arai M. J. Biosci. Bioeng., 2002, vol. 94, no. 5, pp. 482–485.

90. Damasio A.R.L., Pessela B.C., Mateo C., Segato F., Prade R.A., Guisan J.M., Polizeli M.L.T.M. J. Mol. Catal B En-zym., 2012, vol. 77, pp. 39–45.

91. Markov A.V., Gusakov A.V., Kondratyeva E.G., Okunev O.N., Bekkarevich A.O., Sinitsyn A.P. Biochemistry, 2005, vol. 70, no. 6, pp. 657–663.

92. Patent 20040067569A1 (US). 2004.

93. Ishida T., Yaoi K., Hiyoshi A., Igarashi K., Samejima M. FEBS J., 2007, vol. 274, no. 21, pp. 5727–5736.

94. Sinitsyna O.A., Fedorova E.A., Pravilnikov A.G., Rozhkova A.M., Skomarovsky A.A., Matys V.Y., Bubnova T.M., Okunev O.N., Vinetsky Y.P., Sinitsyn A.P. Biochemistry, 2010, vol. 75, no. 1, pp. 41–49.

95. Patent 2358756 (RU). 2009.

96. Habrylo O., Song X., Forster A., Jeltsch J.M., Phalip V. J. Microbiol Biotechnol., 2012, vol. 22, no. 8, pp. 1118–1126.

97. Song S., Tang Y., Yang S., Yan Q., Zhou P., Jiang Z. Appl. Microbiol. Biotechnol., 2013, vol. 97(23), pp. 10013–10024.

98. Vlasenko E.Y., Ding H., Labavitch J.M., Shoemaker S.P. Biores. Technol., 1997, vol. 59, pp. 109–119.

99. Baker J.O., Adney W.S., Nleves R.A., Thomas S., Wilson D., Himmel M.E. Appl. Biochem. Biotechnology, 1994, vol. 45, no. 1, pp. 245–256.

100. Biswas, G.C.G., Ransom C., Sticklen M. Plant Sci., 2006, vol. 171, no. 5, pp. 617–623.

101. Takeda T., Nakano Y., Takahashi M., Sakamoto Y., Konno N. Agric. Food Chem., 2013, vol. 61, no. 31, pp. 7591–7598.

102. Patent 2014138983A1 (WO). 2014.

103. Patent 2014110675A1 (WO). 2014.

104. Patent 6500658 (US). 2002.

105. Patent 2012092676 (WO). 2012.

106. Patent 2361918 (RU). 2009.

107. Patent 2323254 (RU). 2008.

108. Patent 2303057 (RU). 2007.

109. Krestyanova I.N., Sakhibgaraeva L.F., Berezina O.V., Rykov S.V., Zavyalov A.V., Zverlov V.V., Yarotsky S.V. Mol. Gen. Microbiol. Virol., 2016, vol. 31, no. 3, pp. 149–155.

110. Berezina O.V., Herlet J., Rykov S.V., Kornberger P., Zavyalov A., Kozlov D., Sakhibgaraeva L., Krestyanova I., Schwarz W.H., Zverlov V.V., Liebl W., Yarotsky S.V. Appl. Microbiol. Biotechnol., 2017, vol. 101, no. 14, pp. 5653–5666.

111. Zverlov V.V., Schantz N., Schmitt-Kopplin P., Schwarz W.H. Microbiology, 2005, vol. 151, pp. 3395–3401.

112. Ravachol J., de Philip P., Borne R. et al. Sci. Rep., 2016, vol. 6, p. 22770.

113. Sinitsyn A.P. 23-i Nauch-no-prakticheskii seminar po optimizatsii kormleniia sel'skokhoziaistvennykh zhivotnykh. OOO «Agroferment», 23 oktiabria 2015 g. [23rd Scientific and Practical Workshop on Optimization of Feeding of Farm Animals. LLC Agroferment, October 23, 2015]. URL: http://agroferment.ru/images/ferm2.pdf (in Russ.).

114. Heimbach J. Determination of the GRAS status of the addition of tamarind seed polysaccharide to conventional foods as a stabilizer and thickener, Prepared for DSP GOKYO FOOD & CHEMICAL Co., Ltd. Osaka, Japan, 2014.
Арабиноксилоглюкан пасленовых
Опубликован
2018-12-11
Как цитировать
[1]
Завьялов (Zavyalov)А. (Artem), Рыков (Rykov)С. (Sergey), Лунина (Lunina)Н. (Nataliya), Сушкова (Sushkova)В. (Valentina), Яроцкий (Yarotsky)С. (Sergey) и Березина (Berezina)О. (Oksana) 2018. РАСТИТЕЛЬНЫЙ ПОЛИСАХАРИД КСИЛОГЛЮКАН И ФЕРМЕНТЫ, ЕГО ГИДРОЛИЗУЮЩИЕ (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ). Химия растительного сырья. 4 (дек. 2018), 43-61. DOI:https://doi.org/https://doi.org/10.14258/jcprm.2018043926.
Выпуск
Раздел
Обзоры